ທາດໂປຼຕີນຈາກ DELLA ແມ່ນຖືກອະນຸລັກຮັກສາໄວ້ຄວບຄຸມການເຕີບໂຕມີບົດບາດເປັນໃຈກາງໃນການຄວບຄຸມການພັດທະນາຂອງພືດ ເພື່ອຕອບສະໜອງຕໍ່ຄວາມຮັບຮູ້ພາຍໃນ ແລະ ສິ່ງແວດລ້ອມ. DELLA ເຮັດໜ້າທີ່ເປັນຜູ້ຄວບຄຸມການຖອດຂໍ້ຄວາມ ແລະຖືກບັນຈຸເຂົ້າໃນເປົ້າໝາຍຜູ້ສົ່ງເສີມໂດຍການຜູກມັດກັບປັດໄຈການຖອດຂໍ້ຄວາມ (TFs) ແລະ histone H2A ຜ່ານໂດເມນ GRAS ຂອງມັນ. ການສຶກສາທີ່ຜ່ານມາໄດ້ສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າຄວາມຫມັ້ນຄົງຂອງ DELLA ແມ່ນຖືກຄວບຄຸມພາຍຫຼັງການແປພາສາໂດຍຜ່ານສອງກົນໄກ: polyubiquitination induced ໂດຍ phytohormone gibberellin, ເຊິ່ງນໍາໄປສູ່ການຊຸດໂຊມຢ່າງໄວວາຂອງມັນ, ແລະການເຊື່ອມຕົວຂອງຕົວດັດແປງຂະຫນາດນ້ອຍຄ້າຍຄື ubiquitin (SUMO) ເພື່ອເພີ່ມການສະສົມຂອງມັນ. ນອກຈາກນັ້ນ, ກິດຈະກໍາ DELLA ແມ່ນຖືກຄວບຄຸມແບບເຄື່ອນໄຫວໂດຍສອງ glycosylations ທີ່ແຕກຕ່າງກັນ: ການໂຕ້ຕອບ DELLA-TF ໄດ້ຖືກປັບປຸງໂດຍ O-fucosylation ແຕ່ຖືກຍັບຍັ້ງໂດຍການດັດແປງ O-linked N-acetylglucosamine (O-GlcNAc). ຢ່າງໃດກໍ່ຕາມ, ບົດບາດຂອງ DELLA phosphorylation ຍັງບໍ່ຈະແຈ້ງ, ຍ້ອນວ່າການສຶກສາທີ່ຜ່ານມາໄດ້ສະແດງໃຫ້ເຫັນຜົນໄດ້ຮັບທີ່ຂັດແຍ້ງກັນ, ຕັ້ງແຕ່ສິ່ງທີ່ສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າ phosphorylation ສົ່ງເສີມຫຼືຫຼຸດຜ່ອນການເຊື່ອມໂຊມຂອງ DELLA ກັບຄົນອື່ນສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າ phosphorylation ບໍ່ມີຜົນກະທົບຕໍ່ຄວາມຫມັ້ນຄົງຂອງມັນ. ທີ່ນີ້, ພວກເຮົາກໍານົດສະຖານທີ່ phosphorylation ໃນ REPRESSORga1-3(RGA, AtDELLA) ບໍລິສຸດຈາກ Arabidopsis thaliana ໂດຍການວິເຄາະ spectrometry ມະຫາຊົນແລະສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າ phosphorylation ຂອງສອງ RGA peptides ໃນພາກພື້ນ PolyS ແລະ PolyS / T ສົ່ງເສີມການຜູກມັດ H2A ແລະກິດຈະກໍາ RGA ປັບປຸງ. ສະມາຄົມຂອງ RGA ກັບຜູ້ສົ່ງເສີມເປົ້າຫມາຍ. ໂດຍສະເພາະ, phosphorylation ບໍ່ມີຜົນກະທົບຕໍ່ການໂຕ້ຕອບ RGA-TF ຫຼືຄວາມຫມັ້ນຄົງຂອງ RGA. ການສຶກສາຂອງພວກເຮົາເປີດເຜີຍກົນໄກໂມເລກຸນທີ່ phosphorylation ກະຕຸ້ນກິດຈະກໍາ DELLA.
ເພື່ອອະທິບາຍບົດບາດຂອງ phosphorylation ໃນການຄວບຄຸມການທໍາງານຂອງ DELLA, ມັນເປັນສິ່ງສໍາຄັນທີ່ຈະກໍານົດສະຖານທີ່ phosphorylation DELLA ໃນ vivo ແລະປະຕິບັດການວິເຄາະທີ່ເປັນປະໂຫຍດໃນພືດ. ໂດຍການຊໍາລະຄວາມບໍລິສຸດຂອງສານສະກັດຈາກພືດຕາມດ້ວຍການວິເຄາະ MS / MS, ພວກເຮົາໄດ້ກໍານົດ phosphosites ຫຼາຍຢູ່ໃນ RGA. ພາຍໃຕ້ເງື່ອນໄຂຂອງການຂາດ GA, RHA phosphorylation ເພີ່ມຂຶ້ນ, ແຕ່ phosphorylation ບໍ່ມີຜົນກະທົບຕໍ່ຄວາມຫມັ້ນຄົງຂອງມັນ. ສິ່ງສໍາຄັນ, ການວິເຄາະການຮ່ວມມື IP ແລະ Chip-qPCR ເປີດເຜີຍວ່າ phosphorylation ຢູ່ພາກພື້ນ PolyS / T ຂອງ RGA ສົ່ງເສີມການພົວພັນກັບ H2A ແລະສະມາຄົມຂອງມັນກັບຜູ້ສົ່ງເສີມເປົ້າຫມາຍ, ເປີດເຜີຍກົນໄກທີ່ phosphorylation ກະຕຸ້ນການເຮັດວຽກຂອງ RGA.
RGA ໄດ້ຖືກບັນຈຸເພື່ອເປົ້າຫມາຍ chromatin ຜ່ານການໂຕ້ຕອບຂອງໂດເມນຍ່ອຍ LHR1 ກັບ TF ແລະຫຼັງຈາກນັ້ນຜູກມັດກັບ H2A ຜ່ານພາກພື້ນ PolyS / T ແລະໂດເມນຍ່ອຍ PFYRE ຂອງຕົນ, ປະກອບເປັນສະລັບສັບຊ້ອນ H2A-RGA-TF ເພື່ອສະຖຽນລະພາບ RGA. Phosphorylation ຂອງ Pep 2 ໃນພາກພື້ນ PolyS/T ລະຫວ່າງໂດເມນ DELLA ແລະໂດເມນ GRAS ໂດຍ kinase ທີ່ບໍ່ລະບຸຕົວຕົນຊ່ວຍເພີ່ມການຜູກມັດ RGA-H2A. ທາດໂປຼຕີນຈາກ mutant rgam2A ຍົກເລີກ phosphorylation RGA ແລະຮັບຮອງເອົາການສອດຄ່ອງກັບທາດໂປຼຕີນທີ່ແຕກຕ່າງກັນເພື່ອແຊກແຊງການຜູກມັດ H2A. ນີ້ສົ່ງຜົນໃຫ້ຄວາມບໍ່ສະຖຽນລະພາບຂອງປະຕິສໍາພັນ TF-rgam2A ຊົ່ວຄາວແລະການແຍກຕົວຂອງ rgam2A ຈາກ chromatin ເປົ້າຫມາຍ. ຕົວເລກນີ້ສະແດງໃຫ້ເຫັນພຽງແຕ່ການກົດຂີ່ຖອດຂໍ້ຄວາມຈາກ RGA-mediated. ຮູບແບບທີ່ຄ້າຍຄືກັນສາມາດຖືກອະທິບາຍສໍາລັບການກະຕຸ້ນການຖ່າຍທອດ RGA-mediated, ຍົກເວັ້ນວ່າສະລັບສັບຊ້ອນ H2A-RGA-TF ຈະສົ່ງເສີມການຖ່າຍທອດພັນທຸກໍາເປົ້າຫມາຍແລະ dephosphorylation ຂອງ rgam2A ຈະຫຼຸດລົງການຖອດຂໍ້ຄວາມ. ຮູບທີ່ດັດແກ້ຈາກ Huang et al.21.
ຂໍ້ມູນປະລິມານທັງໝົດໄດ້ຖືກວິເຄາະທາງສະຖິຕິໂດຍໃຊ້ Excel, ແລະຄວາມແຕກຕ່າງທີ່ສຳຄັນແມ່ນໄດ້ກຳນົດໂດຍໃຊ້ການທົດສອບຂອງ Student's t. ບໍ່ມີວິທີການສະຖິຕິຖືກນໍາໃຊ້ເພື່ອກໍານົດຂະຫນາດຕົວຢ່າງເບື້ອງຕົ້ນ. ບໍ່ມີຂໍ້ມູນຖືກຍົກເວັ້ນຈາກການວິເຄາະ; ການທົດລອງບໍ່ໄດ້ສຸ່ມ; ນັກຄົ້ນຄວ້າບໍ່ໄດ້ຕາບອດກັບການແຈກຢາຍຂໍ້ມູນໃນລະຫວ່າງການທົດລອງແລະການປະເມີນຜົນຂອງຜົນໄດ້ຮັບ. ຂະຫນາດຕົວຢ່າງແມ່ນລະບຸໄວ້ໃນຄວາມຫມາຍຂອງຕົວເລກແລະໄຟລ໌ຂໍ້ມູນແຫຼ່ງ.
ສໍາລັບຂໍ້ມູນເພີ່ມເຕີມກ່ຽວກັບການອອກແບບການສຶກສາ, ເບິ່ງບົດລາຍງານທໍາມະຊາດບົດລາຍງານ Abstract ທີ່ກ່ຽວຂ້ອງກັບບົດຄວາມນີ້.
ຂໍ້ມູນ proteomics spectrometry ມະຫາຊົນໄດ້ຖືກປະກອບສ່ວນເຂົ້າໃນກຸ່ມ ProteomeXchange ຜ່ານບ່ອນເກັບຂໍ້ມູນຄູ່ຮ່ວມງານ PRIDE66 ທີ່ມີຕົວລະບຸຊຸດຂໍ້ມູນ PXD046004. ຂໍ້ມູນອື່ນໆທັງຫມົດທີ່ໄດ້ມາໃນລະຫວ່າງການສຶກສານີ້ແມ່ນໄດ້ນໍາສະເຫນີຢູ່ໃນຂໍ້ມູນເສີມ, ໄຟລ໌ຂໍ້ມູນເສີມ, ແລະໄຟລ໌ຂໍ້ມູນດິບ. ຂໍ້ມູນແຫຼ່ງຂໍ້ມູນແມ່ນສະຫນອງໃຫ້ສໍາລັບບົດຄວາມນີ້.
ເວລາປະກາດ: ເດືອນພະຈິກ-08-2024