ໂປຣຕີນ DELLA ຖືກຮັກສາໄວ້ຄວບຄຸມການເຕີບໂຕທີ່ມີບົດບາດສໍາຄັນໃນການພັດທະນາພືດເພື່ອຕອບສະຫນອງສັນຍານພາຍໃນແລະພາຍນອກ. ໃນຖານະຜູ້ຄວບຄຸມການຖອດຂໍ້ຄວາມ, DELLAs ຜູກມັດກັບປັດໃຈການຖອດຂໍ້ຄວາມ (TFs) ແລະ histone H2A ຜ່ານໂດເມນ GRAS ຂອງເຂົາເຈົ້າ ແລະຖືກແຕ່ງຕັ້ງໃຫ້ເຮັດໜ້າທີ່ສົ່ງເສີມ. ການສຶກສາທີ່ຜ່ານມາໄດ້ສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າຄວາມຫມັ້ນຄົງຂອງ DELLA ແມ່ນຖືກຄວບຄຸມໂດຍການແປໂດຍສອງກົນໄກ: polyubiquitination induced ໂດຍຮໍໂມນພືດ.gibberellin, ເຊິ່ງນໍາໄປສູ່ການເຊື່ອມໂຊມຢ່າງໄວວາຂອງພວກເຂົາ, ແລະການສົມທົບກັບຕົວດັດແປງຂະຫນາດນ້ອຍຄ້າຍຄື ubiquitin (SUMO), ເຊິ່ງເຮັດໃຫ້ການສະສົມຂອງເຂົາເຈົ້າເພີ່ມຂຶ້ນ. ຍິ່ງໄປກວ່ານັ້ນ, ກິດຈະກໍາ DELLA ແມ່ນຖືກຄວບຄຸມແບບເຄື່ອນໄຫວໂດຍສອງກົນໄກ glycosylation ທີ່ແຕກຕ່າງກັນ: O-fucosylation ປັບປຸງປະຕິສໍາພັນຂອງ DELLA-TF, ໃນຂະນະທີ່ການດັດແກ້ O-linked N-acetylglucosamine (O-GlcNAc) inhibits ການໂຕ້ຕອບ DELLA-TF. ຢ່າງໃດກໍ່ຕາມ, ບົດບາດຂອງ DELLA phosphorylation ແມ່ນບໍ່ຊັດເຈນຍ້ອນວ່າການສຶກສາທີ່ຜ່ານມາໄດ້ສະແດງໃຫ້ເຫັນຜົນໄດ້ຮັບທີ່ຂັດແຍ້ງກັນ, ໂດຍບາງຄົນແນະນໍາວ່າ phosphorylation ສົ່ງເສີມຫຼືສະກັດກັ້ນການເຊື່ອມໂຊມຂອງ DELLA ແລະອື່ນໆແນະນໍາວ່າ phosphorylation ບໍ່ມີຜົນກະທົບຕໍ່ຄວາມຫມັ້ນຄົງຂອງພວກເຂົາ. ທີ່ນີ້, ພວກເຮົາກໍານົດສະຖານທີ່ phosphorylation ໃນ GA1-3 repressor (RGA), AtDELLA, purified ຈາກ Arabidopsis thaliana ໂດຍ spectrometry ມະຫາຊົນແລະສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າ phosphorylation ຂອງສອງ RGA peptides ໃນພາກພື້ນ PolyS ແລະ PolyS / T ເສີມຂະຫຍາຍກິດຈະກໍາ RGA ໂດຍການສົ່ງເສີມການຜູກມັດ H2A ກັບສະມາຄົມສົ່ງເສີມແລະ RGA. ໂດຍສະເພາະ, phosphorylation ບໍ່ມີຜົນກະທົບຕໍ່ການໂຕ້ຕອບ RGA-TF ຫຼືຄວາມຫມັ້ນຄົງຂອງ RGA. ການສຶກສາຂອງພວກເຮົາເປີດເຜີຍກົນໄກໂມເລກຸນທີ່ phosphorylation ກະຕຸ້ນກິດຈະກໍາ DELLA.
ການວິເຄາະ spectrometric ມະຫາຊົນຂອງພວກເຮົາໄດ້ເປີດເຜີຍວ່າທັງ Pep1 ແລະ Pep2 ແມ່ນ phosphorylated ສູງໃນ RGA ໃນພື້ນຖານ GA ຂາດ Ga1. ນອກເຫນືອໄປຈາກການສຶກສານີ້, ການສຶກສາ phosphoproteomic ຍັງໄດ້ເປີດເຜີຍ Pep1 phosphorylation ໃນ RGA, ເຖິງແມ່ນວ່າບົດບາດຂອງມັນຍັງບໍ່ທັນໄດ້ຮັບການສຶກສາ 53,54,55. ໃນທາງກົງກັນຂ້າມ, Pep2 phosphorylation ບໍ່ໄດ້ຖືກອະທິບາຍກ່ອນຫນ້ານີ້ເນື່ອງຈາກ peptide ນີ້ສາມາດກວດພົບໄດ້ໂດຍໃຊ້ RGAGKG transgene ເທົ່ານັ້ນ. ເຖິງແມ່ນວ່າການກາຍພັນຂອງ m1A, ເຊິ່ງໄດ້ຍົກເລີກ Pep1 phosphorylation, ພຽງແຕ່ຫຼຸດລົງເລັກນ້ອຍຂອງກິດຈະກໍາ RGA ໃນ planta, ມັນມີຜົນກະທົບເພີ່ມເຕີມເມື່ອລວມກັບ m2A ໃນການຫຼຸດຜ່ອນກິດຈະກໍາ RGA (ຮູບພາບເສີມ 6). ທີ່ສໍາຄັນ, Pep1 phosphorylation ຫຼຸດລົງຢ່າງຫຼວງຫຼາຍໃນ GA-enhanced sly1 mutant ເມື່ອທຽບກັບ ga1, ແນະນໍາວ່າ GA ສົ່ງເສີມ RGA dephosphorylation, ຫຼຸດຜ່ອນກິດຈະກໍາຂອງມັນ. ກົນໄກທີ່ GA ສະກັດກັ້ນ RGA phosphorylation ຮຽກຮ້ອງໃຫ້ມີການສືບສວນຕື່ມອີກ. ຄວາມເປັນໄປໄດ້ຫນຶ່ງແມ່ນວ່ານີ້ແມ່ນບັນລຸໄດ້ໂດຍຜ່ານກົດລະບຽບຂອງ kinase ທາດໂປຼຕີນທີ່ບໍ່ໄດ້ລະບຸ. ເຖິງແມ່ນວ່າການສຶກສາໄດ້ສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າການສະແດງອອກຂອງທາດໂປຼຕີນຈາກ CK1 kinase EL1 ຖືກຫຼຸດລົງໂດຍ GA ໃນ rice41, ຜົນໄດ້ຮັບຂອງພວກເຮົາຊີ້ໃຫ້ເຫັນວ່າການກາຍພັນທີ່ສູງກວ່າຂອງ Arabidopsis EL1 homologue (AEL1-4) ບໍ່ໄດ້ຫຼຸດຜ່ອນ RGA phosphorylation. ໃນຄວາມເຫັນດີກັບຜົນໄດ້ຮັບຂອງພວກເຮົາ, ການສຶກສາ phosphoproteomic ທີ່ຜ່ານມາໂດຍໃຊ້ Arabidopsis AEL overexpressing line ແລະ ael triple mutant ບໍ່ໄດ້ລະບຸໂປຣຕີນ DELLA ໃດໆທີ່ເປັນ substrates ຂອງ kinases56 ເຫຼົ່ານີ້. ໃນເວລາທີ່ພວກເຮົາກະກຽມຫນັງສືໃບລານ, ມັນໄດ້ຖືກລາຍງານວ່າ GSK3, gene encoding a GSK3 / SHAGGY kinase ຄ້າຍຄື kinase ໃນ wheat (Triticum aestivum), ສາມາດ phosphorylate DELLA (Rht-B1b)57, ເຖິງແມ່ນວ່າ phosphorylation ຂອງ Rht-B1b ໂດຍ GSK3 ຍັງບໍ່ໄດ້ຮັບການຢືນຢັນໃນພືດ. ປະຕິກິລິຍາ enzymatic ໃນ vitro ຢູ່ໃນທີ່ປະທັບຂອງ GSK3 ປະຕິບັດຕາມໂດຍການວິເຄາະ spectrometry ມະຫາຊົນໄດ້ເປີດເຜີຍສາມສະຖານທີ່ phosphorylation ຕັ້ງຢູ່ລະຫວ່າງໂດເມນ DELLA ແລະ GRAS ຂອງ Rht-B1b (ເພີ່ມເຕີມ Fig. 3). ການທົດແທນ serine ກັບ alanine ຢູ່ທັງສາມສະຖານທີ່ phosphorylation ໄດ້ເຮັດໃຫ້ກິດຈະກໍາ Rht-B1b ຫຼຸດລົງໃນ wheat transgenic, ສອດຄ່ອງກັບການຄົ້ນພົບຂອງພວກເຮົາວ່າການທົດແທນ alanine ໃນ Pep2 RGA ຫຼຸດລົງກິດຈະກໍາ RGA. ຢ່າງໃດກໍ່ຕາມ, ການວິເຄາະການເຊື່ອມໂຊມຂອງທາດໂປຼຕີນໃນ vitro ໄດ້ສະແດງໃຫ້ເຫັນຕື່ມອີກວ່າ phosphorylation ຍັງສາມາດສະຖຽນລະພາບ Rht-B1b57. ນີ້ແມ່ນກົງກັນຂ້າມກັບຜົນໄດ້ຮັບຂອງພວກເຮົາສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າການທົດແທນ alanine ໃນ Pep2 RGA ບໍ່ປ່ຽນແປງຄວາມຫມັ້ນຄົງໃນ planta. GSK3 ໃນ wheat ແມ່ນ ortholog ຂອງ brassinosteroid-insensitive protein 2 (BIN2) ໃນ Arabidopsis 57. BIN2 ແມ່ນຕົວຄວບຄຸມທາງລົບຂອງສັນຍານ BR, ແລະ BR ກະຕຸ້ນເສັ້ນທາງສັນຍານຂອງມັນໂດຍການເຮັດໃຫ້ BIN2 ເຊື່ອມໂຊມ 58. ພວກເຮົາສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າການປິ່ນປົວ BR ບໍ່ໄດ້ຫຼຸດຜ່ອນຄວາມຫມັ້ນຄົງຂອງ RGA pholementary 59 ຫຼືລະດັບ phosigures. 2), ແນະນໍາວ່າ RGA ຄົງຈະບໍ່ຖືກ phosphorylated ໂດຍ BIN2.
ຂໍ້ມູນປະລິມານທັງໝົດໄດ້ຖືກວິເຄາະທາງສະຖິຕິໂດຍໃຊ້ Excel, ແລະຄວາມແຕກຕ່າງທີ່ສຳຄັນແມ່ນໄດ້ກຳນົດໂດຍໃຊ້ t-test ຂອງນັກຮຽນ. ບໍ່ມີວິທີການສະຖິຕິຖືກນໍາໃຊ້ເພື່ອກໍານົດຂະຫນາດຕົວຢ່າງລ່ວງຫນ້າ. ບໍ່ມີຂໍ້ມູນຖືກຍົກເວັ້ນຈາກການວິເຄາະ; ການທົດລອງບໍ່ໄດ້ສຸ່ມ; ແລະນັກຄົ້ນຄວ້າໄດ້ຮັບຮູ້ການຈັດສັນໃນລະຫວ່າງການທົດລອງແລະການປະເມີນຜົນໄດ້ຮັບ. ຂະຫນາດຕົວຢ່າງແມ່ນໄດ້ສະຫນອງໃຫ້ໃນນິທານຕົວເລກແລະໃນໄຟລ໌ຂໍ້ມູນດິບ.
ເວລາປະກາດ: 15-04-2025